Dieses Kapitel behandelt die praktischen Aspekte der Analyse und Interpretation von Daten — nämlich verschiedene Arten der Messung und Quantifizierung der Kooperativität, statistische Anpassung und Auswertung von Daten und Interpretation solcher Daten in Bezug auf einfache und komplexe Modelle, die vorgeschlagen wurden, um die Kooperativität von Enzymen zu erklären. Der Begriff Kooperativität wird in biochemischen Systemen häufig verwendet, um sich auf eine Vielzahl von Wechselwirkungen mit einem gemeinsamen Merkmal zu beziehen. Kooperativität wurde in jüngerer Zeit verwendet, um die Assoziation von makromolekularen Untereinheiten, insbesondere Proteinen, zu oligomeren Strukturen zu beschreiben, bei denen die anfängliche Assoziation von zwei oder mehr Untereinheiten zu einer erhöhten Affinität führt, so dass nachfolgende Schritte in der Assoziation leichter ablaufen. Die häufigste Verwendung des Begriffs Kooperativität in biochemischen Prozessen ist in Bezug auf Enzymkinetik und Ligandenbindung an die Makromoleküle. Die Kooperativität bei der Ligandenbindung an ein Protein kann entweder zu einer verstärkten Bindung nachfolgender Moleküle und einer steileren Sättigungskurve führen, als dies bei einer nicht kooperativen Bindung zu erwarten wäre, oder zu einer verminderten Fähigkeit des Proteins, den Liganden zu binden, und einer flacheren, weniger steilen Sättigungskurve. Sie beschäftigt sich in erster Linie mit den Folgen und Ursachen räumlicher Wechselwirkungen auf die Kooperativität oligomerer Enzyme.