Protein N-Glykosylierung ist ein Stoffwechselprozess, der in der Evolution stark konserviert wurde. In allen Eukaryoten ist die N-Glykosylierung für die Lebensfähigkeit obligatorisch. Es modifiziert geeignete Asparaginreste von Proteinen mit Oligosaccharidstrukturen und beeinflusst so deren Eigenschaften und Bioaktivitäten. Die N-Glykoprotein-Biosynthese umfasst eine Vielzahl von Enzymen, Glykosyltransferasen und Glykosidasen, die von verschiedenen Genen kodiert werden. Die Mehrheit dieser Enzyme sind Transmembranproteine, die im endoplasmatischen Retikulum und im Golgi-Apparat geordnet und gut orchestriert funktionieren. Die Komplexität der N-Glykosylierung wird durch die Tatsache verstärkt, dass verschiedene Asparaginreste innerhalb desselben Polypeptids mit unterschiedlichen Oligosaccharidstrukturen modifiziert werden können und verschiedene Proteine durch die Eigenschaften ihrer Kohlenhydratanteile voneinander unterschieden werden. Darüber hinaus reichen die biologischen Konsequenzen der Derivatisierung von Proteinen mit N-Glykanen von subtil bis signifikant. In der Vergangenheit stellten all diese Merkmale der N-Glykosylierung eine gewaltige Herausforderung für die Aufklärung der physiologischen Rolle dieser Modifikation dar. Jüngste Fortschritte in der Molekulargenetik, kombiniert mit der Verfügbarkeit verschiedener In-vivo-Experimentalsysteme, die von Hefe bis zu transgenen Mäusen reichen, haben die Identifizierung, Isolierung und Charakterisierung von N-Glykosylierungsgenen beschleunigt. Infolgedessen sind ziemlich unerwartete Informationen über Beziehungen zwischen N-Glykosylierung und anderen zellulären Funktionen – einschließlich Sekretion, Zytoskelettorganisation, Proliferation und Apoptose – aufgetaucht. Gleichzeitig, Ein besseres Verständnis der molekularen Details der N-Glykosylierung hat die Ausrichtung zwischen N-Glykosylierungsdefiziten und menschlichen Krankheiten erleichtert, und hat die Möglichkeit hervorgehoben, die N-Glykanexpression auf Zellen als potenzielle Determinanten von Krankheiten und deren Fortschreiten zu verwenden. Neuere Studien deuten auf Korrelationen zwischen N-Glykosylierungskapazitäten von Zellen und Arzneimittelempfindlichkeiten sowie der Anfälligkeit für Infektionen hin. Daher kann sich die Kenntnis der regulatorischen Merkmale der N-Glykosylierung als nützlich bei der Entwicklung neuartiger Therapeutika erweisen. Während die Glykobiologen des 21.Jahrhunderts vor der anspruchsvollen Aufgabe stehen, Eigenschaften, Funktionen und Regulation der zahlreichen, noch nicht charakterisierten N-Glykosylierungsgene zu definieren, bieten sie aufregende Möglichkeiten für neue Ansätze zur Diagnose, Prävention und Heilung von Krankheiten.