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Biochemie von Thrombin
Molekülmasse
- 37 000 D α-Thrombin
- 72 000 D Prothrombin
Plasmakonzentration: 100 – 150µg/ml (Prothrombin)
Halbwertszeit: 72 Stunden (Prothrombin)
Normalbereich: 70 – 130% (Prothrombin)
Thrombin (Faktor IIa, Fibrinogenase, Thrombase, Thrombofort, topisch, Thrombin-C, Tropostasin, aktivierter Blutgerinnungsfaktor II, Blutgerinnungsfaktor IIa, E Thrombin, Beta-Thrombin, Gamma-Thrombin) ist das zentrale Enzym des Gerinnungssystems. Die Arginin-spezifische Serinprotease zirkuliert im Plasma als inaktives Zymogen (Prothrombin, Faktor II) und wird durch den Prothrombinase-Komplex (Faktor Xa, Faktor Va, Phospholipide und Calciumionen) aktiviert. Die gerinnungshemmende Wirkung von Thrombin ist die Spaltung von Fibrinogen in lösliche Fibrinmonomere, die dann polymerisieren, um das unlösliche Fibringerinnsel zu bilden. Dieser Polymerisationsprozess wird durch Faktor XIII katalysiert, der ebenfalls durch Thrombin aktiviert wird. Thrombin zeigt auch eine wichtige gerinnungshemmende Aktivität; im Komplex mit Thrombomodulin aktiviert es Protein C, das die Gerinnung durch Abbau der aktivierten Gerinnungsfaktoren Va und VIIIa hemmt.
Klinische Bedeutung von Thrombin
In seltenen Fällen erblicher Thrombophilie können Mutationen im Thrombinmolekül nachgewiesen werden, die eine normale gerinnungshemmende Aktivität, jedoch nur eine geringe gerinnungshemmende Aktivität aufweisen. Eine kürzlich entdeckte Mutation G → A in der 3′-untranslatierten Region des Prothrombingens an Position 20210 führt bei der Mehrzahl der betroffenen Probanden zu erhöhten Prothrombinkonzentrationen im Plasma, was wiederum zu einem erhöhten Risiko für venöse und arterielle Thrombosen führt.
Klinische oder Forschungsanwendung von Thrombin
- Verdacht auf erbliche Thrombophilie
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