proteiini n-glykosylaatio on metabolinen prosessi, joka on säilynyt hyvin evoluutiossa. Kaikissa eukaryooteissa n-glykosylaatio on elinkyvyn kannalta pakollinen. Se toimii muokkaamalla oligosakkaridirakenteisten proteiinien sopivia asparagiinijäämiä vaikuttaen siten niiden ominaisuuksiin ja bioaktiviteetteihin. N-glykoproteiinin biosynteesissä on mukana useita eri geenien koodaamia entsyymejä, glykosyylitransferaaseja ja glykosidaaseja. Suurin osa näistä entsyymeistä on transmembraaniproteiineja, jotka toimivat endoplasmaisessa retikulumissa ja Golgin laitteessa järjestyksessä ja hyvin organisoidusti. N-glykosylaation monimutkaisuutta lisää se, että saman polypeptidin sisällä olevia erilaisia asparagiinijäämiä voidaan muokata erilaisilla oligosakkaridirakenteilla ja eri proteiinit erottaa toisistaan hiilihydraattiosuuksiensa ominaisuuksien perusteella. Lisäksi proteiinien derivoinnin biologiset seuraukset N-glykaaneilla vaihtelevat hienovaraisista merkittäviin. Aiemmin kaikki nämä n-glykosylaation ominaisuudet ovat aiheuttaneet valtavan haasteen tämän muutoksen fysiologisen roolin selvittämiselle. Viimeaikaiset edistysaskeleet molekyyligenetiikassa, yhdistettynä erilaisten in vivo-kokeellisten järjestelmien saatavuuteen hiivasta siirtogeenisiin hiiriin, ovat nopeuttaneet n-glykosylaatiogeenien tunnistamista, eristämistä ja luonnehtimista. Tämän seurauksena on tullut melko odottamatonta tietoa n-glykosylaation ja muiden solutoimintojen-kuten erityksen, sytoskeletaalisen organisaation, proliferaation ja apoptoosin-välisistä suhteista. Samanaikaisesti lisääntynyt ymmärrys n-glykosylaation molekulaarisista yksityiskohdista on helpottanut n-glykosylaation puutteiden ja ihmisten sairauksien yhteensovittamista ja korostanut mahdollisuutta käyttää n-glykaanin ilmentymistä soluissa sairauden ja sen etenemisen mahdollisina taustatekijöinä. Viimeaikaiset tutkimukset viittaavat korrelaatioihin solujen N-glykosylaatiokapasiteetin ja lääkeaineherkkyyden sekä infektioalttiuden välillä. Siksi n-glykosylaation säätelypiirteiden tuntemus voi osoittautua hyödylliseksi uusien hoitomuotojen suunnittelussa. Vaikka 2000-luvun glykobiologeilla on edessään vaativa tehtävä määritellä ominaisuuksia, toimintoja ja säädellä lukuisia, vielä määrittelemättömiä N-glykosylaatiogeenejä, ne tarjoavat jännittäviä mahdollisuuksia uusille lähestymistavoille taudin diagnosointiin, ehkäisyyn ja parantamiseen.