hiilihydraattiosan lisäämistä proteiinimolekyyliin kutsutaan proteiiniglykosylaatioksi. Se on yleinen translaation jälkeinen muunnos solukalvon muodostumiseen osallistuville proteiinimolekyyleille. Tämän prosessin aikana monosakkaridiyksiköiden liittäminen aminohappoketjuihin muodostaa vaiheen sarjalle entsymaattisia reaktioita, jotka johtavat glykoproteiinien muodostumiseen (n-ja o-linkitetyt oligosakkaridit, jotka on todettu proteiinikokonaisuudeksi). Kaikkiaan 16 tunnetun entsyymin oletetaan välittävän tätä reaktiota. Tyypillisessä glykoproteiinissa on vähintään 41 sidosta, joissa on mukana 8 aminohappoa ja 13 eri monosakkaridiyksikköä ja joihin kuuluvat glykofosfatidyyliinositoli (GPI) ja fosfoglykosyylisidokset. Proteiinin glykosylaatio auttaa proteiinien oikeassa taittumisessa, vakaudessa ja solun ja solun välisessä tarttumisessa, jota immuunijärjestelmän solut yleisesti tarvitsevat. Tärkeimmät proteiiniglykosylaation kohteet elimistössä ovat ER, Golgin keho, tuma ja soluneste.
Proteiiniglykosylaatio voidaan luokitella kahteen päätyyppiin:
A) N-linkitetty glykosylaatio: se alkaa lisäämällä asparagiiniaminohappoon 14-sokerista esiastetta. Se sisältää glukoosi -, mannoosi-ja n-asetyyliglukosamiinimolekyylejä. Tämä olio siirretään sitten ER lumeniin. Oligosakkaryylitransferaasientsyymi liittää oligosakkaridiketjun asparagiiniin, joka esiintyy tripeptidisarjassa, Asn-X-Ser tai Asn-X-Thr. X voi olla mikä tahansa muu aminohappo kuin proliini. Oligosakkaridiin kiinnittynyt proteiinisekvenssi taittuu nyt oikein ja kulkeutuu nyt Golgin kehoon, josta mannoosijäämä poistetaan.
b) O-linkitetty glykosylaatio: glykosylaatio alkaa entsyymivälitteisellä n-asetyyligalaktosamiinin ja sen jälkeen muiden hiilihydraattien lisäämisellä seriini-tai treoniinijäämiin. Tutkimukset osoittavat, että O-linkittynyt glykosylaatio tapahtuu proteiinin käsittelyn myöhemmässä vaiheessa.