Ce chapitre traite des aspects pratiques de l’analyse et de l’interprétation des données — à savoir, diverses façons de mesurer et de quantifier la coopérativité, l’ajustement statistique et l’évaluation des données et l’interprétation de ces données en termes de modèles simples et complexes qui ont été proposés pour expliquer la coopérativité des enzymes. Le terme coopérativité est largement utilisé dans les systèmes biochimiques pour désigner une variété d’interactions ayant une caractéristique commune. La coopérativité a été utilisée plus récemment pour décrire l’association de sous-unités macromoléculaires, en particulier de protéines, en structures oligomères, dans lesquelles l’association initiale de deux ou plusieurs sous-unités donne lieu à une affinité accrue, de sorte que les étapes successives de l’association se produisent plus facilement. L’utilisation la plus courante du terme coopérativité dans les processus biochimiques concerne la cinétique des enzymes et la liaison du ligand aux macromolécules. La coopérativité dans la liaison d’un ligand à une protéine peut soit conduire à une liaison améliorée des molécules successives et à une courbe de saturation plus raide que ce à quoi on s’attend d’une liaison non coopérative, soit conduire à une capacité réduite de la protéine à se lier au ligand et à une courbe de saturation plus plate et moins raide. Il traite principalement des conséquences et des causes des interactions spatiales sur la coopérativité des enzymes oligomères.