Fonction Protéique Tau

Par Dr. Ananya Mandal, Mdvue par Sally Robertson, B.Sc .

Les protéines Tau sont des protéines qui remplissent la fonction de stabilisation des microtubules. Ces protéines sont abondantes dans les cellules nerveuses et sont présentes dans une bien moindre mesure dans les oligodendrocytes et les astrocytes.

Les protéines Tau sont principalement actives dans les parties distales des axones où elles stabilisent les microtubules tout en offrant de la flexibilité.

Les protéines travaillent ensemble avec une protéine globulaire appelée tubuline pour stabiliser les microtubules et faciliter l’assemblage de la tubuline dans les mircrotubules.

Les protéines Tau parviennent à contrôler la stabilité des microtubules grâce aux isoformes et à la phosphorylation.

Isoformes

Les protéines Tau existent sous forme de six isoformes différentes dans le tissu cérébral. Ceux-ci peuvent être distingués les uns des autres en fonction de leurs domaines de liaison.

Trois des isoformes de protéines tau ont trois domaines de liaison, tandis que trois des protéines en ont quatre. Les domaines de liaison se trouvent dans l’extrémité carboxy de la protéine.

Ils sont tous chargés positivement de sorte qu’ils peuvent se lier aux microtubules qui ont une charge négative.

Les protéines tau qui ont quatre domaines de liaison sont supérieures à la stabilisation des microtubules par rapport aux protéines qui n’ont que trois domaines de liaison.

Les isoformes de la protéine tau sont produites par épissage alternatif d’un seul gène appelé MAPT (protéine tau associée aux microtubules).

Phosphorylation

La phosphorylation de la protéine tau est médiée par plusieurs types de protéines kinases telles que la sérine/ thréonine kinase PKN. Le PKN activé phosphoryle le tau, ce qui perturbe l’organisation des microtubules.

L’hyperphosphorylation des protéines tau peut provoquer l’enchevêtrement des filaments hélicoïdaux et droits (appelés enchevêtrements neurofibrillaires). Ces enchevêtrements contribuent à la pathologie de la maladie d’Alzheimer.

Lorsqu’un cerveau atteint de la maladie d’Alzheimer est examiné, les six isoformes de tau sont souvent hyperphosphorylées dans des filaments hélicoïdaux appariés.

Des dépôts d’agrégats anormaux enrichis en isoformes de tau ont également été rapportés dans d’autres maladies neurodégénératives.

Lectures supplémentaires

• Toute la teneur en protéines Tau
• Protéines Tau – Que sont les protéines Tau?

Écrit par

Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal est médecin de profession, conférencière par vocation et écrivaine médicale par passion. Elle s’est spécialisée en pharmacologie clinique après son baccalauréat (MBBS). Pour elle, la communication sur la santé ne consiste pas seulement à rédiger des revues compliquées pour les professionnels, mais aussi à rendre les connaissances médicales compréhensibles et accessibles au grand public.

Citations