in Questo capitolo vengono illustrati gli aspetti pratici di analisi e interpretazione dei dati— vale a dire, diversi metodi di misurazione e quantificazione di cooperatività, statistiche di attacco, e la valutazione dei dati e l’interpretazione di tali dati, in termini di semplici e complessi modelli che sono stati proposti per spiegare la cooperatività di enzimi. Il termine cooperatività è ampiamente usato nei sistemi biochimici per riferirsi a una varietà di interazioni con una caratteristica comune. La cooperatività è stata usata più recentemente per descrivere l’associazione delle subunità macromolecolari, particolarmente proteine, nelle strutture oligomeriche, in cui l’associazione iniziale di due o più subunità dà luogo ad un’affinità aumentata, di modo che i punti successivi nell’associazione accadono più facilmente. L’uso più comune del termine cooperatività nei processi biochimici è per quanto riguarda la cinetica enzimatica e il legame del ligando alle macromolecole. La cooperatività nel legame del ligando con una proteina può portare a un legame potenziato delle molecole successive e a una curva di saturazione più ripida di quanto ci si aspetterebbe dal legame non cooperativo o portare a una ridotta capacità della proteina di legare il ligando e una curva di saturazione più piatta e meno ripida. Si occupa principalmente delle conseguenze e delle cause delle interazioni spaziali sulla cooperatività degli enzimi oligomerici.