タウタンパク質機能

By Dr.Ananya Mandal,Mdreviewed by Sally Robertson,B.Sc。

タウタンパク質は、微小管を安定化させる機能を果たすタンパク質である。 これらの蛋白質は神経細胞で豊富で、oligodendrocytesおよびastrocytesの大いにより少し程度にあります。

タウタンパク質は、主に軸索の遠位部で活性を持ち、微小管を安定化させ、柔軟性を提供します。

このタンパク質はチューブリンと呼ばれる球状タンパク質と一緒に働き、微小管を安定化させ、mircrotubules内のチューブリンの組み立てを支援します。

タウタンパク質は、アイソフォームとリン酸化によって微小管の安定性を制御します。

アイソフォーム

タウタンパク質は、脳組織に六つの異なるアイソフォームとして存在します。 これらは、それらの結合ドメインに基づいて互いに区別することができる。

タウタンパク質アイソフォームの3つは3つの結合ドメインを持ち、3つのタンパク質はこれらのドメインの4つを持っています。 結合ドメインは、タンパク質のカルボキシ末端に見出される。

それらはすべて正電荷を帯びているため、負電荷を持つ微小管に結合することができます。

四つの結合ドメインを持つタウタンパク質は、三つの結合ドメインのみを持つタンパク質に比べて微小管の安定化に優れています。

タウタンパク質のアイソフォームは、MAPT(microtubule-associated protein tau)と呼ばれる単一の遺伝子の代替スプライシングによって産生されます。

リン酸化

タウタンパク質のリン酸化は、セリン/スレオニンキナーゼPKNなどのいくつかのタイプのプロテインキナーゼによって媒介される。 活性化されたPKNは、微小管の組織を破壊するタウをリン酸化する。

タウタンパク質の過剰リン酸化は、螺旋状および直線状のフィラメントがもつれ（神経原線維のもつれと呼ばれる）を引き起こす可能性がある。 これらのもつれは、アルツハイマー病の病理に寄与する。

アルツハイマー病の影響を受けた脳を検査すると、タウの六つのアイソフォームはすべて、対になった螺旋状のフィラメントに過リン酸化されていることがしばしば発見される。

他のいくつかの神経変性疾患においても、タウアイソフォームを豊富に含む異常凝集体の沈着が報告されている。

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博士Ananyaマンダル

博士によって書かれました。 Ananya Mandalは、職業による医師、職業による講師、情熱による医療作家です。 彼女は学士号（MBBS）を取得した後、臨床薬理学を専門としていました。 彼女のために、健康コミュニケーションは専門家のための複雑なレビューを書くだけでなく、医学知識を理解し、一般の人々にも利用できるようにしてい

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