タンパク質分子への炭水化物部分の添加は、タンパク質グリコシル化と呼ばれています。 それは細胞膜の形成にかかわる蛋白質の分子のための共通のポスト翻訳の修正です。 このプロセスの間に、アミノ酸の鎖への単糖類の単位の連結は糖蛋白質（蛋白質の実体にあるnおよびoによってつながれるオリゴ糖）の形成をもた 全ての16の既知の酵素において、この反応を媒介すると考えられている。 典型的な糖蛋白質に8つのアミノ酸および13の単糖類の単位を含み、glycophosphatidylinositol(GPI)およびphosphoglycosyl結合を含んでいる少なくとも41の結束があります。 蛋白質のglycosylationは蛋白質の適切な折りたたみ、安定性と一般に免疫組織の細胞によって必要とされる細胞の付着に細胞の助けます。 ボディの蛋白質のglycosylationの主要な場所はER、ゴルジ体、核および細胞の液体です。
タンパク質グリコシル化は、主に二つのタイプに分類することができます:
a)n結合グリコシル化:アスパラギンアミノ酸に14糖前駆体を添加することから始まります。 それはブドウ糖、マンノースおよびn-acetylglucosamineの分子を含んでいます。 その後、この実体は小胞体内腔に移される。 オリゴサッカリルトランスフェラーゼ酵素は、トリペプチド配列Asn-X-SerまたはAsn-X-Thrに生じるアスパラギンにオリゴ糖鎖を結合させる。 Xはプロリン以外の任意のアミノ酸であり得る。 オリゴ糖によって付けられる蛋白質順序は今正しく折り、マンノースの残余が取除かれるゴルジ体に今translocated。
b)O結合グリコシル化:グリコシル化は、酵素を介したN-アセチル-ガラクトサミンの付加から始まり、その後にセリンまたはスレオニン残基に他の炭水化物が付加される。 研究は、Oリンクされたグリコシル化は、タンパク質処理の後の段階で発生することを明らかにしている。