11.6:소포 수송

단백질 가공 외에도 응급실과 골지는 일부 유형의 단백질 수송을 처리합니다. 소포(막 바운드 거품,본질적으로)응급실,골지,그리고 그들과 함께 운반 하는 다른 막 소기관에서 핀치 어떤 수용 성 분자 막의 해당 섹션에 포함 된 모든 분자 뿐만 아니라 동봉 된 유체 내부 했다. 이 소포는 키네신 또는 미오신과 같은 분자 모터를 타고 적절한 목적지에 도킹하고 표적 막 또는 세포 소기관과 융합 될 때까지 세포 골격을 따라 이동합니다. 일반적으로 소포는 응급실에서 시스 골지로,시스에서 내측 골지로,내측에서 트랜스 골지로,그리고 트랜스 골지에서 원형질막 또는 다른 구획으로 이동합니다. 대부분의 운동이 이 방향에 있더라도,또한 골지기에서 응급실에 체재하고 가정된 단백질을 나르는 응급실에 후에 이동하는 소포가 있습니다(예를들면 그리고 우연히 소포 내에서 퍼졌습니다.

소포의 형성은 적절한 조건에서 구형 케이지로 자체 조립되는 코트 단백질에 의존합니다. 막 횡단 단백질과 관련된 경우,그들은 또한 구형으로 함께 부착 된 막을 당길 수 있습니다. 소포 형성에 사용되는 주요 유형의 코트 단백질은 코피,코피 및 클라 트린입니다.

코피 코트 단백질은 응급실에서 골지로 이동하는 소포를 형성합니다. 코피 코트 단백질은 골지기구의 부분 사이뿐만 아니라 골지에서 응급실로 돌아가는 소포를 형성하는 데 사용됩니다. 마지막으로,클라 트린은 원형질막을 위해 골지체를 떠나는 소포를 형성 할뿐만 아니라 세포 내막을 위해 원형질막에서 형성된 소포를 형성하는 데 사용됩니다.

클라 트린(그림\(\페이지 색인{17}\))은 세 가지 중에서 가장 잘 묘사되며,수포 코트는 클라 트린 트리스 켈리온(그리스어로,세 다리를 의미 함)의 배열로 만들어집니다. 각각의 트리스켈리온은 3 개의 중쇄와 3 개의 경쇄로 구성되며,하나는 각 중쇄와 연관된다. 다른 삼중 체의 무거운 사슬은 무거운 사슬”다리”의 길이를 따라 상호 작용하여 매우 튼튼한 구조물을 만듭니다. 경쇄는 소포 대형을 위해 불필요하,세포질에 있는 클라 트린 분자의 우연한 상호 작용을 방지하는 것을 돕고 생각됩니다.

이러한 다른 코트 단백질을 사용 하 여 소포 형성 메커니즘 사이 중요 한 유사성이 있다. 이 경우 뉴클레오타이드 결합 부위 오프너를 사용하는 것이 좋습니다. 이러한 변화는 막에 삽입되는 말단 미리스토일 그룹을 보여준다. 그 결과,세포 내 소낭은 세포 내 소낭에 의해 생성되고,그 소낭은 세포 내 소낭에 의해 생성된다..

그림\(\페이지 색인{18}\). 막 결합 수용체 단백질의”꼬리”끝에 결합하는 접합기 단백질을 모집하는 데 사용됩니다. 이 수용체의 사업 끝은 소포로 포장될 필요가 있는 차 고 분자에 묶는다. 어댑터 단백질은 막(수용체를 통해)과 코트 단백질 사이의 연결 고리 역할을합니다. 접합기 단백질은 트랜스 골지 유래 소포에 대한 1 및 엔도 시클 소포에 대한 2 입니다. 에 대한 COPI vesicles,대략적인 homologues 는 β-,γ-,δ-,그리고 ζ-경찰하는 동안 키즈 시스템을 사용하 Sec23p 및 Sec24p.

마지막으로,어댑터에 대한 링크를 실제 코트 단백질:clathrin,α-나 ε-COP,Sec13p 및 Sec31p. 이러한 단백질 모두에서 일반적인은 자발적으로(즉 에너지 소비를 위한 어떤 필요조건도 없이),그들은 둥근 구조 감금소 같이 각자 소집합니다. 전자 현미경 하에서,클라 트린 코팅 소포는보다 예리하게 정의되고 클라 트린 서브 유닛에 의해 경계되는 육각형 및 오각형 모양은 소포에”축구 공”모양을 부여합니다. 순경 코타머 입히는 소포는 그들의 밑에 외관에서 매우 더 흐릿합니다.

세 가지 유형의 소포 코트 단백질은 모두 자발적으로 구형 구조물에 결합 할 수있는 능력을 가지고 있지만,코피 및 코피 코팅 된 소포 만이 자발적으로 막을”꼬집어”그 기원 막에서 소포를 방출합니다. 클라 트린 코팅 소포는 소포를 방출하기 위해 외부 메커니즘이 필요합니다(그림\(\페이지 색인{19}\)).

일단 소포가 거의 완료되면,소포와 막을 연결하는 작은 줄기 또는 막의 목이 여전히 존재한다. 이 줄기 주위에 동적 분자 분자는 고리/나선형 구조로 응집됩니다. 다이나민 분자는 가수 분해시 수축하는 구상 성 분해 효소입니다. 그들이 소포 줄기의 주위에 회합할 때,각 다이나민 단백질은 막이 함께 꼬집는다 충분히 줄기를 죄기의 결합한 효력과,계약하고,기인 막에서 소포를 밀봉하고 풀어 놓기.

외투 단백질은 소포 방출 직후에 떨어져 나옵니다. 이 과정은 다음과 같이 수행됩니다. 그러나,코피 또는 코피 코팅된 소포의 경우,코피 또는 코피 코팅된 소포의 가수분해는 어댑터에 대한 코트 단백질 친화성을 약화시키는 것으로 보이며,코팅되지 않은 것을 개시한다. 이 경우,이 경우,상기 제제 및 상기 제제(또는 제제)는 상기 제제(또는 제제)의 활성제(또는 제제)를 함유하는 제제(또는 제제)를 함유하는 제제(또는 제제)를 함유한다.

소포는 수용성 단백질과 막 횡단 단백질의 두 가지 범주의화물을 운반합니다. 녹는 단백질의,몇몇은 수용체에 바운스되기의 덕택으로 소포에서 채택됩니다. 다른 단백질 그냥 근처에 있을 일이 고 소포 형태로 특종. 때때로,단백질 수 있어야 했다;촬영 예를 들어,피 디 응급실에서 형성 하는 소포에 동봉 될 수 있습니다. 골지에서는 기능이 거의 없고 응급실에서는 필요한데,그러면 어떻게 됩니까? “나는 응급실에 속해 있다고 비명을 지르는 신호 서열 인 크델(라이신-아스파르트 산-글루탐산-류신)이 있습니다.”이 서열은 골지체 내부의 크델 수용체에 의해 인식되고,수용체에 크델 단백질의 결합은 소포 형성을 유발하여 그들을 응급실로 되돌려 보낸다.

분비 소포는 용해성화물에 특별한 문제가 있습니다. 소포가 형성 과정에서 그 안에 단백질을 둘러싸는 것에 단순히 의존한다면,그 단백질의 높은 농도를 얻는 것은 어려울 것입니다. 많은 은닉된 단백질은 유기체에 의해 빨리 그리고 뜻깊은 총계에서 필요합니다,그래서 분비 단백질 집계를 위한 트랜스 골지기에 있는 기계장치가 있습니다. 이 메커니즘은 다음과 같은 응집성 단백질을 사용합니다. 이 과립은 낮은 산도 및 높은 칼슘 2+의 트랜스 골지 환경에서 가장 잘 작동하므로 소포가 세포 외부의 내용물을 방출 할 때 더 높은 산도 및 낮은 칼슘 2+는 응집체를 분해하여 개별 단백질을 방출합니다.

마지막으로,소포를 표적으로 하는 문제가 있다. 그들은 분자화물 열차에 던져 무작위로 내려하는 경우 소포는 훨씬 덜 유용합니다. 그러므로,소포의 세포질 표면에 브이-스네어 단백질과 표적 막의 세포질 표면에 티-스네어의 일치를 요구하는 단미 기계장치가 있습니다. 막에 소포의 융해는 성냥이 있는 경우에 진행한다. 그렇지 않으면,소포는 융합 할 수 없으며,다른 분자 모터에 부착되어 다른 분자 모터로 향하게 될 것입니다. 이 과정은 처음에 들어오는 소포와 접촉 하 고 올 무 단백질 상호 작용에 대 한 테스트를 대상에 충분히 가까이 그릴 테 더 링 단백질에 의해 원조 된다. 소포 및 표적 막에 다른 단백질은 그 때 상호 작용하고 올무가 일치하는 경우에,막 융합하는 그 때 표적 막으로”윈치”소포에 도울 수 있습니다. 소포 융합을 이해하고 또한 막 단백질과 지질의 방향성에 대한 엄지 손가락의 중요한 규칙은,막의 세포질 직면 측이 항상 세포질에 직면 할 것입니다. 따라서 결국 세포막의 외부 표면에서 발견되는 단백질은 우선 응급실 막의 내강 표면에 삽입되었을 것이다.

보다 구체적으로,소포가 표적 막에 접근함에 따라,테더링 단백질은 이중 게라닐게라닐 지질 꼬리를 통해 표적 막에 연결되며,소포와 느슨하게 연관되어 표적 막의 부근에서 그것을 보유하여 올가미가 작동할 수 있는 기회를 제공한다. 브이-스네어와 티-스네어는 이제 상호 작용하고 경기를 테스트 할 수있는 기회를 얻었습니다. 최근에는 보존 된 아르기닌과 글루타민 잔기를 기반으로 한 올가미와 큐 올가미로 이름이 변경되었습니다. 이 두 가지 기본 올무 외에도 적어도 하나의 다른 올무가 관련되어 있으며,함께 4 개의 묶음을 형성합니다. 4 개의 나선은 서로의 주위에 감싸고 이렇게 할 때,소포 및 표적 막을 함께 당긴다 생각됩니다.