dette kapittelet diskuterer de praktiske aspektene ved å analysere og tolke data— nemlig ulike måter å måle og kvantifisere cooperativity, statistisk tilpasning, og evaluering av data og tolkning av slike data i form av enkle og komplekse modeller som har blitt foreslått å forklare cooperativity av enzymer. Begrepet kooperativitet er mye brukt i biokjemiske systemer for å referere til en rekke interaksjoner med en felles funksjon. Kooperativitet har blitt brukt mer nylig for å beskrive foreningen av makromolekylære underenheter, spesielt proteiner, i oligomere strukturer, hvor den første foreningen av to eller flere underenheter gir opphav til økt affinitet, slik at etterfølgende trinn i foreningen forekommer lettere. Den vanligste bruken av begrepet kooperativitet i biokjemiske prosesser er med hensyn til enzymkinetikk og ligandbinding til makromolekylene. Kooperativitet i ligandbinding til et protein kan enten føre til en forbedret binding av etterfølgende molekyler og en brattere metningskurve enn det som forventes fra ikke-kooperativ binding eller føre til redusert evne til proteinet til å binde liganden og en flatere, mindre bratt metningskurve. Det handler primært om konsekvensene og årsakene til romlige interaksjoner på kooperativiteten til oligomere enzymer.