Dit hoofdstuk behandelt de praktische aspecten van het analyseren en interpreteren van gegevens— namelijk verschillende manieren van meten en quantitating coöperativiteit, statistische aanpassingen en evaluatie van gegevens en de interpretatie van die gegevens in termen van eenvoudige en complexe modellen die zijn voorgesteld om uit te leggen de coöperativiteit van enzymen. De term cooperativity wordt wijd gebruikt in biochemische systemen om naar een verscheidenheid van interactie met een gemeenschappelijke eigenschap te verwijzen. De Cooperativity is recenter gebruikt om de Vereniging van macromolecular subeenheden, in het bijzonder proteã nen, in oligomeric structuren te beschrijven, waarin de aanvankelijke Vereniging van twee of meer subeenheden tot een verhoogde affiniteit leidt, zodat de volgende stappen in de vereniging gemakkelijker voorkomen. Het gemeenschappelijkste gebruik van de term cooperativity in biochemische processen is met betrekking tot enzymkinetica en ligand die aan de macromoleculen binden. Cooperativity in ligand band aan een proteã ne kan of tot een verbeterde band van opeenvolgende molecules en een steilere verzadigingskromme leiden dan van niet-coöperatieve band zou worden verwacht of tot een verminderde capaciteit van de proteã ne leiden om ligand en een vlakkere, minder steile verzadigingskromme te binden. Het behandelt hoofdzakelijk de gevolgen en de oorzaken van ruimtelijke interactie op de cooperativiteit van oligomere enzymen.