de toevoeging van een koolhydraatdeel aan een eiwitmolecuul wordt eiwitglycosylering genoemd. Het is een gemeenschappelijke post Vertalende wijziging voor eiwitmolecules betrokken bij celmembraan vorming. Tijdens dit proces,stelt het verbinden van monosaccharideeenheden aan de aminozuurketens het stadium voor een reeks enzymatische reacties op die tot de vorming van glycoproteã NEN leiden (n en O verbonden oligosacchariden die aan een eiwitentiteit worden gevonden). In alle 16 bekende enzymen worden verondersteld om deze reactie te bemiddelen. Een typisch glycoproteïne heeft minstens 41 bindingen die 8 aminozuren en 13 verschillende monosaccharideeenheden omvatten en de glycofosfatidylinositol (GPI) en fosfoglycosylverbanden omvat. De eiwitglycosylation helpt in het juiste vouwen van proteã nen, stabiliteit en in cel aan celadhesie algemeen nodig door cellen van het immuunsysteem. De belangrijkste plaatsen van eiwitglycosylatie in het lichaam zijn ER, Golgi lichaam, kern en de celvloeistof.
eiwitglycosylering kan in twee hoofdtypen worden ingedeeld:
a) n-gebonden glycosylering: het begint met de toevoeging van een 14-suiker precursor aan een asparagine-aminozuur. Het bevat glucose, mannose en N-acetylglucosamine moleculen. Deze entiteit wordt vervolgens overgedragen aan het ER lumen. Het oligosaccharyltransferase-enzym hecht de oligosaccharideketen aan asparagine die in de tripeptideopeenvolging, Asn-X-Ser of Asn-X-Thr voorkomt. X kan om het even welk aminozuur anders dan Proline zijn. De oligosaccharide verbonden eiwitvolgorde vouwt nu correct en wordt nu getransloceerd naar het Golgi-lichaam waar het mannose-residu wordt verwijderd.
b) O-gebonden glycosylering: glycosylering begint met een enzymgemedieerde toevoeging van N-acetyl-galactosamine gevolgd door andere koolhydraten aan serine-of threonineresiduen. De Studies tonen aan dat o verbonden glycosylation in een later stadium in eiwitverwerking voorkomt.