-
door Dr. Ananya Mandal, MDReviewed door Sally Robertson, B.Sc.
tau-eiwitten zijn eiwitten die de functie van stabiliserende microtubuli vervullen. Deze proteã nen zijn overvloedig in zenuwcellen en in veel mindere mate in oligodendrocyten en astrocyten aanwezig.
tau-eiwitten zijn voornamelijk actief in de distale delen van axonen waar ze microtubuli stabiliseren en flexibiliteit bieden.
de eiwitten werken samen met een bolvormig eiwit genaamd tubuline om microtubuli te stabiliseren en de assemblage van tubuline in de mircrotubuli te bevorderen.
tau-eiwitten bereiken hun controle van de stabiliteit van de microtubule door isovormen en fosforylering.
isovormen
tau-eiwitten bestaan als zes verschillende isovormen in hersenweefsel. Deze kunnen van elkaar worden onderscheiden op basis van hun bindende domeinen.
drie van de Tau-eiwitisovormen hebben drie bindingsdomeinen, terwijl drie van de eiwitten vier van deze domeinen hebben. De bindende domeinen worden gevonden in het carboxy-eindpunt in de proteã ne.
ze zijn allemaal positief geladen, zodat ze kunnen binden aan microtubuli die een negatieve lading hebben.
de tau-eiwitten die vier bindende domeinen hebben, zijn superieur bij het stabiliseren van microtubules vergeleken met de eiwitten die slechts drie bindende domeinen hebben.
de Tau-eiwitisovormen worden geproduceerd door alternatieve splicing van een enkel gen genaamd MAPT (microtubule-associated protein tau).
fosforylering
fosforylering van tau-eiwit wordt gemedieerd door verschillende typen eiwitkinasen, zoals het serine/threoninekinase PKN. Geactiveerde PKN phosphorylates tau, die de organisatie van microtubules verstoort.
Hyperfosforylering van tau-eiwitten kan de spiraalvormige en rechte filamenten tot verstrengeling (neurofibrillaire verstrengeling genoemd) leiden. Deze kluwen dragen bij aan de pathologie van de ziekte van Alzheimer.
wanneer een door de ziekte van Alzheimer getroffen brein wordt onderzocht, worden alle zes isovormen van tau vaak hyperfosforyleerd aangetroffen in gepaarde spiraalvormige filamenten.
afzettingen van abnormale aggregaten verrijkt met Tau-isovormen zijn ook gemeld bij enkele andere neurodegeneratieve ziekten.
verdere aflezing
- alle tau-eiwitten
- Tau-eiwitten-wat zijn Tau-eiwitten?
geschreven door
Dr. Ananya Mandal
Dr. Ananya Mandal is arts van beroep, docent van roeping en een medisch schrijver van passie. Ze specialiseerde zich in Klinische Farmacologie na haar bachelor (MBBS). Voor haar is gezondheidscommunicatie niet alleen het schrijven van ingewikkelde recensies voor professionals, maar ook het maken van medische kennis begrijpelijk en beschikbaar voor het grote publiek.
laatst bijgewerkt Feb 26, 2019citaten
gebruik een van de volgende formaten om dit artikel in uw essay, paper of rapport te citeren:
-
APA
Mandal, Ananya. (2019, 26 februari). Tau Eiwit Functie. Nieuws-Medisch. Geraadpleegd op 26 maart 2021 van https://www.news-medical.net/life-sciences/Tau-Protein-Function.aspx.
-
MLA
Mandal, Ananya. “Tau Protein Function”. Nieuws-Medisch. 26 maart 2021. <https://www.news-medical.net/life-sciences/Tau-Protein-Function.aspx>.
-
Chicago
Mandal, Ananya. “Tau Protein Function”. Nieuws-Medisch. https://www.news-medical.net/life-sciences/Tau-Protein-Function.aspx. (geraadpleegd op 26 maart 2021).
-
Harvard
Mandal, Ananya. 2019. Tau Eiwit Functie. News-Medical, bekeken 26 maart 2021, https://www.news-medical.net/life-sciences/Tau-Protein-Function.aspx.