w niniejszym rozdziale omówiono praktyczne aspekty analizy i interpretacji danych— a mianowicie różne sposoby pomiaru i ilościowej kooperatywności, dopasowanie statystyczne oraz ocenę danych i interpretację takich danych w kategoriach prostych i złożonych modeli, które zaproponowano w celu wyjaśnienia kooperatywności enzymów. Termin kooperatywność jest szeroko stosowany w układach biochemicznych w odniesieniu do różnych interakcji ze wspólną cechą. Kooperatywność została ostatnio użyta do opisania związku podjednostek Makromolekularnych, zwłaszcza białek, w struktury oligomeryczne, w których początkowe skojarzenie dwóch lub więcej podjednostek powoduje zwiększone powinowactwo, tak że kolejne kroki w związku występują łatwiej. Najczęściej używa się terminu kooperatywność w procesach biochemicznych w odniesieniu do kinetyki enzymów i wiązania ligandów z makrocząsteczkami. Kooperatywność w wiązaniu ligandu z białkiem może albo prowadzić do zwiększenia wiązania kolejnych cząsteczek i bardziej stromej krzywej nasycenia, niż można by się spodziewać po wiązaniu nie kooperatywnym, albo prowadzić do zmniejszonej zdolności białka do wiązania ligandu i bardziej płaskiej, mniej stromej krzywej nasycenia. Zajmuje się przede wszystkim konsekwencjami i przyczynami oddziaływań Przestrzennych na kooperatywność enzymów oligomerycznych.