19.2: Enzimas

Objetivos

  1. Definir ou descrever o seguinte:
    1. metabolismo
    2. catabólico reação
    3. anabolizantes reação
    4. enzima
    5. substrato
    6. apoenzyme
    7. haloenzyme
    8. cofactor (coenzima)
  2. Estado como enzimas são capazes de acelerar a velocidade das reações químicas.
  3. descreve brevemente uma reacção generalizada de substrato enzimático, define a função do local activo de uma enzima e descreve como uma enzima é capaz de acelerar as reacções químicas.
  4. indicar quatro características das enzimas.
  5. indique como os seguintes afectam a taxa de reacção enzimática.
    1. concentração da enzima
    2. substrato concentração
    3. temperatura
    4. pH
    5. concentração de sal
  6. Estado como produtos químicos, tais como cloro, iodo, iodophores, mercurials, e de óxido de etileno inibir ou matar as bactérias.
  7. declare como a temperatura elevada e a temperatura baixa exercem o seu efeito sobre as bactérias.

para viver, crescer e reproduzir, os microrganismos sofrem uma variedade de mudanças químicas. Eles alteram os nutrientes para que possam entrar na célula e mudá-los uma vez que entram, a fim de sintetizar as partes celulares e obter energia. Metabolismo refere-se a todas as reações químicas organizadas em uma célula. As reacções em que os compostos químicos são decompostos são chamadas reacções catabólicas, enquanto as reacções em que os compostos químicos são sintetizados são denominadas reacções anabólicas. Todas estas reacções estão sob o controlo de enzimas.

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figura \(\PageIndex{1}\): substâncias enzimáticas presentes na célula em pequenas quantidades que aceleram ou catalisam reacções químicas. As enzimas aceleram a taxa de reações químicas porque diminuem a energia de ativação, a energia que deve ser fornecida para que as moléculas reajam umas com as outras. As enzimas diminuem a energia de activação através da formação de um complexo de substrato enzimático.

enzimas são substâncias presentes na célula em pequenas quantidades que funcionam para acelerar ou catalisar reações químicas. Na superfície da enzima é geralmente uma pequena fenda que funciona como um local ativo ou catalítico ao qual um ou dois substratos específicos são capazes de se ligar. (Qualquer coisa que uma enzima normalmente combina com é chamado de substrato. A ligação do substrato à enzima faz com que a enzima flexível mude a sua forma ligeiramente através de um processo chamado ajuste induzido para formar um intermediário temporário chamado complexo de substrato enzimático (figura \(\PageIndex{1}\)).

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figura \(\PageIndex{2}\): uma enzima acelera uma reacção química reduzindo a sua energia de activação, a energia que deve ser fornecida para que as moléculas reajam umas com as outras.

as enzimas aceleram a taxa de reacções químicas porque diminuem a energia de activação, a energia que deve ser fornecida para que as moléculas reajam umas com as outras (figura \(\PageIndex{2}\)). As enzimas diminuem a energia de activação através da formação de um complexo de substrato enzimático, permitindo a formação e libertação de produtos da reacção enzimática (figura \(\PageIndex{3}\)).

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Figura \(\PageIndex{3}\): Reacção Com Substrato Enzimático. As enzimas são substâncias presentes na célula em pequenas quantidades que aceleram ou catalisam reacções químicas. As enzimas aceleram a taxa de reações químicas porque diminuem a energia de ativação, a energia que deve ser fornecida para que as moléculas reajam umas com as outras. As enzimas diminuem a energia de activação através da formação de um complexo de substrato enzimático.

muitas enzimas requerem um cofator não-Protein para ajudá-los na sua reacção. Neste caso, a porção proteica da enzima, denominada apoenzima, combina-se com o cofactor para formar a enzima inteira ou a haloenzima (figura \(\PageIndex{3}\)). Alguns cofactores são íons como Ca++, Mg++ e K+; outros cofactores são moléculas orgânicas chamadas coenzimas que servem como portadores para grupos químicos ou elétrons. NAD+, NADP+, FAD, e coenzima A (CoA) são exemplos de coenzimas.

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figura \(\PageIndex{4}\): uma apoenzima e um cofactor combinam-se para formar uma haloenzima. Se o cofactor é uma molécula orgânica, é chamado de coenzima.

características das enzimas

quimicamente, as enzimas são geralmente proteínas globulares. (Algumas moléculas de RNA chamadas ribozimas também podem ser enzimas. Estes são geralmente encontrados na região nuclear das células e catalisam a divisão de moléculas de RNA). Enzimas são catalisadores que decompõem ou sintetizam compostos químicos mais complexos. Eles permitem que reações químicas ocorram rápido o suficiente para suportar a vida. As enzimas aceleram a taxa de reações químicas porque diminuem a energia de ativação, a energia que deve ser fornecida para que as moléculas reajam umas com as outras. Tudo o que uma enzima normalmente combina é chamado substrato. As enzimas são muito eficientes. Uma enzima geralmente pode catalisar entre 1 e 10 mil moléculas de substrato por segundo. As enzimas só estão presentes em pequenas quantidades na célula, uma vez que não são alteradas durante as suas reacções. e eles são altamente específicos para o seu substrato. Geralmente há uma enzima específica para cada reação química específica.

a actividade enzimática

a actividade enzimática é afectada por uma série de factores, incluindo::

  • a concentração da enzima: Assumindo que existe uma concentração suficiente de substrato disponível, o aumento da concentração enzimática irá aumentar a taxa de reação enzimática.
  • concentração do substrato: a uma concentração enzimática constante e a concentrações mais baixas de substratos, a concentração do substrato é o factor limitador. À medida que a concentração do substrato aumenta, a taxa de reacção enzimática aumenta. No entanto, em concentrações muito elevadas de substrato, as enzimas ficam saturadas com substrato e uma maior concentração de substrato não aumenta a taxa de reação.
  • a temperatura: Cada enzima tem uma temperatura óptima na qual funciona melhor. Uma temperatura mais elevada resulta geralmente num aumento da actividade enzimática. À medida que a temperatura aumenta, o movimento molecular aumenta resultando em mais colisões moleculares. Se, no entanto, a temperatura sobe acima de um certo ponto, o calor irá desnaturar a enzima, fazendo-a perder a sua forma funcional tridimensional, desnaturando as suas ligações de hidrogénio. A temperatura fria, por outro lado, atrasa a actividade enzimática diminuindo o movimento molecular.
  • o pH: Cada enzima tem um pH óptimo que ajuda a manter a sua forma tridimensional. Alterações no pH podem desnaturar enzimas alterando a carga da enzima. Isto altera as ligações iónicas da enzima que contribuem para a sua forma funcional.
  • concentração de sal: cada enzima tem uma concentração de sal óptima. As alterações na concentração de sal podem também desnaturar as enzimas.

algumas relações entre enzimas bacterianas e o uso de desinfectantes e extremos de temperatura para controlar bactérias.

  1. muitos desinfectantes, como cloro, iodo, iodóforos, mercuriais, nitrato de prata, formaldeído e óxido de etileno, inactivam enzimas bacterianas e, portanto, bloqueiam o metabolismo.
  2. altas temperaturas, tais como autoclavagem, ebulição e pasteurização, proteínas de desnaturação e enzimas.
  3. temperaturas frias, tais como refrigeração e congelação, abrandar ou parar as reacções enzimáticas.

resumo

  1. as enzimas são substâncias presentes na célula em pequenas quantidades que funcionam para acelerar ou catalisar reacções químicas de modo que ocorrem suficientemente rápido para suportar a vida.
  2. na superfície da enzima é tipicamente uma pequena fenda que funciona como um local ativo ou catalítico ao qual um ou dois substratos específicos são capazes de se ligar.
  3. qualquer coisa que uma enzima normalmente combine é chamada de substrato.
  4. a ligação do substrato à enzima faz com que a enzima flexível mude a sua forma ligeiramente através de um processo chamado ajuste induzido para formar um intermediário temporário chamado complexo de substrato enzimático.
  5. as enzimas aceleram a taxa de reacções químicas porque diminuem a energia de activação, a energia que deve ser fornecida para que as moléculas reajam umas com as outras.
  6. muitas enzimas necessitam de um cofator não-Protein para ajudá-las na sua reacção. Neste caso, a porção proteica da enzima, denominada apoenzima, combina-se com o cofactor para formar a enzima inteira ou a haloenzima.
  7. alguns cofactores são íons como Ca++, Mg++ e K+; outros cofactores são moléculas orgânicas chamadas coenzimas que servem como portadores para grupos químicos ou elétrons. NAD+, NADP+, FAD, e coenzima A (CoA) são exemplos de coenzimas.Quimicamente, as enzimas são geralmente proteínas globulares. Algumas moléculas de RNA chamadas ribozimas também podem ser enzimas, geralmente funcionando para clivar moléculas de RNA.
  8. as enzimas só estão presentes em pequenas quantidades na célula, uma vez que não são alteradas durante as suas reacções e são altamente específicas do seu substrato.
  9. a actividade enzimática é afectada por uma série de factores, incluindo a concentração da enzima, a concentração do substrato, a temperatura, o pH e a concentração de sal.

contribuições e imputações

  • Dr. Gary Kaiser (Colégio Comunitário do Condado de BALTIMORE, CAMPUS de CATONSVILLE))

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