Este capítulo aborda os aspectos práticos da análise e interpretação de dados— ou seja, diversas formas de medir e quantitating cooperatividade, as estatísticas de ajuste e avaliação de dados e a interpretação de tais dados, em termos simples e complexos modelos que têm sido propostos para explicar a cooperatividade de enzimas. O termo cooperatividade é amplamente utilizado em sistemas bioquímicos para se referir a uma variedade de interações com uma característica comum. Cooperatividade tem sido usado mais recentemente para descrever a associação de macromolecular subunidades, particularmente proteínas, em procianidinas estruturas, em que a associação inicial de duas ou mais subunidades, dá origem a um aumento da afinidade, para que os passos seguintes na associação ocorrer mais facilmente. O uso mais comum do termo cooperatividade em processos bioquímicos é no que diz respeito à cinética enzimática e ligação ligando-se às macromoléculas. A cooperatividade na ligação de ligando a uma proteína pode levar a uma ligação melhorada das moléculas seguintes e a uma curva de saturação mais acentuada do que seria esperado da ligação não cooperativa ou levar a uma diminuição da capacidade da proteína para ligar o ligando e uma curva de saturação mais plana e menos íngreme. Trata principalmente das consequências e causas das interações espaciais sobre a cooperatividade das enzimas oligoméricas.