acest capitol discută aspectele practice ale analizei și interpretării datelor— și anume, diferitele modalități de măsurare și cuantificare a cooperativității, montarea statistică și evaluarea datelor și interpretarea acestor date în termeni de modele simple și complexe care au fost propuse pentru a explica cooperativitatea enzimelor. Termenul cooperativitate este utilizat pe scară largă în sistemele biochimice pentru a se referi la o varietate de interacțiuni cu o caracteristică comună. Cooperativitatea a fost utilizată mai recent pentru a descrie asocierea subunităților macromoleculare, în special a proteinelor, în structuri oligomerice, în care asocierea inițială a două sau mai multe subunități dă naștere unei afinități crescute, astfel încât pașii următori în asociere să apară mai ușor. Cea mai obișnuită utilizare a termenului cooperativitate în procesele biochimice este în ceea ce privește cinetica enzimatică și legarea ligandului la macromolecule. Cooperativitatea în legarea ligandului de o proteină poate duce fie la o legare îmbunătățită a moleculelor următoare și la o curbă de saturație mai abruptă decât s-ar aștepta de la legarea necooperantă, fie poate duce la o capacitate scăzută a proteinei de a lega ligandul și la o curbă de saturație mai plată, mai puțin abruptă. Se ocupă în primul rând de consecințele și cauzele interacțiunilor spațiale asupra cooperativității enzimelor oligomerice.