i detta kapitel diskuteras de praktiska aspekterna av analys och tolkning av data— nämligen olika sätt att mäta och kvantifiera kooperativitet, statistisk anpassning och utvärdering av data och tolkning av sådana data i termer av enkla och komplexa modeller som har föreslagits för att förklara kooperativiteten hos enzymer. Termen kooperativitet används ofta i biokemiska system för att hänvisa till en mängd olika interaktioner med en gemensam funktion. Cooperativity har använts mer nyligen för att beskriva föreningen av makromolekylära subenheter, särskilt proteiner, i oligomera strukturer, där den initiala föreningen av två eller flera subenheter ger upphov till en ökad affinitet, så att efterföljande steg i föreningen uppträder lättare. Den vanligaste användningen av termen kooperativitet i biokemiska processer är med avseende på enzymkinetik och ligandbindning till makromolekylerna. Kooperativitet i ligandbindning till ett protein kan antingen leda till en förbättrad bindning av efterföljande molekyler och en brantare mättnadskurva än vad som förväntas från icke-kooperativ bindning eller leda till en minskad förmåga hos proteinet att binda liganden och en plattare, mindre brant mättnadskurva. Det handlar främst om konsekvenserna och orsakerna till rumsliga interaktioner på kooperativiteten hos oligomera enzymer.