dette kapitel diskuterer de praktiske aspekter ved analyse og fortolkning af data-nemlig forskellige måder at måle og kvantificere kooperativitet på, statistisk tilpasning og evaluering af data og fortolkning af sådanne data med hensyn til enkle og komplekse modeller, der er blevet foreslået for at forklare samarbejds-og analysemetoder. Udtrykket kooperativitet bruges i vid udstrækning i biokemiske systemer til at henvise til en række interaktioner med et fælles træk. Kooperativitet er blevet brugt for nylig til at beskrive sammenhængen mellem makromolekylære underenheder, især proteiner, i oligomere strukturer, hvor den indledende tilknytning af to eller flere underenheder giver anledning til en øget affinitet, så efterfølgende trin i foreningen forekommer lettere. Den mest almindelige anvendelse af udtrykket kooperativitet i biokemiske processer er med hensyn til kinetik og ligandbinding til makromolekylerne. Kooperativitet i ligandbinding til et protein kan enten føre til en forbedret binding af efterfølgende molekyler og en stejlere mætningskurve, end man kunne forvente af ikke-kooperativ binding eller føre til en nedsat evne af proteinet til at binde liganden og en fladere, mindre stejl mætningskurve. Det beskæftiger sig primært med konsekvenserne og årsagerne til rumlige interaktioner på kooperativiteten af oligomere.