19.2: Enzimas

Objetivos de aprendizaje

1. Defina o describa lo siguiente:
   1. metabolismo
   2. reacción catabólica
   3. reacción anabólica
   4. enzima
   5. sustrato
   6. apoenzima
   7. haloenzima
   8. cofactor (coenzima)
2. Indique cómo las enzimas son capaces de acelerar la velocidad de las reacciones químicas.
3. Describir brevemente una reacción generalizada enzima-sustrato, declarar la función del sitio activo de una enzima y describir cómo una enzima es capaz de acelerar las reacciones químicas.
4. Indique cuatro características de las enzimas.
5. Indique cómo afectan los siguientes factores a la velocidad de una reacción enzimática.
   1. concentración enzimática
   2. concentración de sustrato
   3. temperatura
   4. pH
   5. concentración de sal
6. Indique cómo los productos químicos como el cloro, el yodo, los yodóforos, los mercurio y el óxido de etileno inhiben o matan las bacterias.
7. Indique cómo las temperaturas altas y bajas ejercen su efecto sobre las bacterias.

Características de las enzimas

Químicamente, las enzimas son generalmente proteínas globulares. (Algunas moléculas de ARN llamadas ribozimas también pueden ser enzimas. Estos se encuentran generalmente en la región nuclear de las células y catalizan la división de moléculas de ARN). Las enzimas son catalizadores que descomponen o sintetizan compuestos químicos más complejos. Permiten que las reacciones químicas ocurran lo suficientemente rápido como para soportar la vida. Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones químicas porque reducen la energía de activación, la energía que se debe suministrar para que las moléculas reaccionen entre sí. Cualquier cosa con la que una enzima se combina normalmente se llama sustrato. Las enzimas son muy eficientes. Una enzima generalmente puede catalizar entre 1 y 10.000 moléculas de sustrato por segundo. Las enzimas solo están presentes en pequeñas cantidades en la célula, ya que no se alteran durante sus reacciones. y son altamente específicos para su sustrato. Generalmente hay una enzima específica para cada reacción química específica.

Actividad enzimática

La actividad enzimática se ve afectada por una serie de factores que incluyen:

• La concentración de la enzima: Suponiendo que se disponga de una concentración suficiente de sustrato, el aumento de la concentración enzimática aumentará la velocidad de reacción enzimática.
• La concentración de sustrato: A una concentración enzimática constante y a concentraciones más bajas de sustratos, la concentración de sustrato es el factor limitante. A medida que aumenta la concentración del sustrato, aumenta la velocidad de reacción enzimática. Sin embargo, a concentraciones de sustrato muy altas, las enzimas se saturan con sustrato y una mayor concentración de sustrato no aumenta la velocidad de reacción.
• La temperatura: Cada enzima tiene una temperatura óptima a la que funciona mejor. Una temperatura más alta generalmente resulta en un aumento de la actividad enzimática. A medida que aumenta la temperatura, aumenta el movimiento molecular, lo que resulta en más colisiones moleculares. Sin embargo, si la temperatura se eleva por encima de cierto punto, el calor desnaturalizará la enzima, haciendo que pierda su forma funcional tridimensional al desnaturalizar sus enlaces de hidrógeno. La temperatura fría, por otro lado, ralentiza la actividad enzimática al disminuir el movimiento molecular.
• El pH: Cada enzima tiene un pH óptimo que ayuda a mantener su forma tridimensional. Los cambios en el pH pueden desnaturalizar las enzimas al alterar la carga de la enzima. Esto altera los enlaces iónicos de la enzima que contribuyen a su forma funcional.
• La concentración de sal: Cada enzima tiene una concentración de sal óptima. Los cambios en la concentración de sal también pueden desnaturalizar las enzimas.

Algunas relaciones entre las enzimas bacterianas y el uso de desinfectantes y temperaturas extremas para controlar las bacterias.

Resumen

1. Las enzimas son sustancias presentes en la célula en pequeñas cantidades que funcionan para acelerar o catalizar reacciones químicas de modo que ocurran lo suficientemente rápido como para sostener la vida.
2. En la superficie de la enzima se encuentra típicamente una pequeña grieta que funciona como un sitio activo o catalítico al que uno o dos sustratos específicos son capaces de unirse.
3. Cualquier cosa con la que una enzima se combine normalmente se denomina sustrato.
4. La unión del sustrato a la enzima hace que la enzima flexible cambie ligeramente su forma a través de un proceso llamado ajuste inducido para formar un intermedio temporal llamado complejo enzima-sustrato.
5. Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones químicas porque reducen la energía de activación, la energía que se debe suministrar para que las moléculas reaccionen entre sí.
6. Muchas enzimas requieren un cofactor no proteico para ayudarles en su reacción. En este caso, la porción de proteína de la enzima, llamada apoenzima, se combina con el cofactor para formar toda la enzima o haloenzima.
7. Algunos cofactores son iones como Ca++, Mg++ y K+; otros cofactores son moléculas orgánicas llamadas coenzimas que sirven como portadores de grupos químicos o electrones. NAD+, NADP+, FAD y coenzima A (CoA) son ejemplos de coenzimas.
8. Químicamente, las enzimas son generalmente proteínas globulares. Algunas moléculas de ARN llamadas ribozimas también pueden ser enzimas, que generalmente funcionan para escindir las moléculas de ARN.
9. Las enzimas solo están presentes en pequeñas cantidades en la célula, ya que no se alteran durante sus reacciones y son altamente específicas para su sustrato.
10. La actividad enzimática se ve afectada por una serie de factores que incluyen la concentración de la enzima, la concentración del sustrato, la temperatura, el pH y la concentración de sal.

Contribuyentes y Atribuciones

• Dr. Gary Kaiser (COLEGIO COMUNITARIO DEL CONDADO DE BALTIMORE, CAMPUS DE CATONSVILLE)