Este capítulo discute los aspectos prácticos de analizar e interpretar datos, a saber, varias formas de medir y cuantificar la cooperatividad, ajuste estadístico y evaluación de datos e interpretación de dichos datos en términos de modelos simples y complejos que se han propuesto para explicar la cooperatividad de las enzimas. El término cooperatividad es ampliamente utilizado en sistemas bioquímicos para referirse a una variedad de interacciones con una característica común. La cooperatividad se ha utilizado más recientemente para describir la asociación de subunidades macromoleculares, particularmente proteínas, en estructuras oligoméricas, en las que la asociación inicial de dos o más subunidades da lugar a una afinidad aumentada, de modo que los pasos sucesivos en la asociación ocurren más fácilmente. El uso más común del término cooperatividad en procesos bioquímicos es con respecto a la cinética enzimática y la unión de ligandos a las macromoléculas. La cooperatividad en la unión del ligando a una proteína puede conducir a una unión mejorada de moléculas sucesivas y una curva de saturación más pronunciada de lo que se esperaría de la unión no cooperativa o a una disminución de la capacidad de la proteína para unirse al ligando y una curva de saturación más plana y menos pronunciada. Se ocupa principalmente de las consecuencias y causas de las interacciones espaciales en la cooperatividad de las enzimas oligoméricas.