ez a fejezet az adatok elemzésének és értelmezésének gyakorlati szempontjait tárgyalja— nevezetesen a kooperativitás mérésének és mennyiségi meghatározásának különféle módjait, az adatok statisztikai illesztését és értékelését, valamint az ilyen adatok értelmezését olyan egyszerű és összetett modellek alapján, amelyeket az enzimek kooperativitásának magyarázatára javasoltak. A kooperativitás kifejezést széles körben használják a biokémiai rendszerekben, hogy különféle kölcsönhatásokra utaljanak egy közös jellemzővel. A kooperativitást újabban alkalmazták a makromolekuláris alegységek, különösen a fehérjék oligomer struktúrákba való asszociációjának leírására, amelyekben két vagy több alegység kezdeti asszociációja fokozott affinitást eredményez, így az asszociáció következő lépései könnyebben előfordulnak. A kooperativitás kifejezés leggyakoribb használata a biokémiai folyamatokban az enzimkinetika és a makromolekulákhoz való ligandumkötés tekintetében. A fehérjéhez való ligandum-kötődés kooperativitása vagy a következő molekulák fokozott kötődéséhez és meredekebb telítettségi görbéhez vezethet, mint ami a nem kooperatív kötődéstől várható lenne, vagy a fehérje ligandumkötési képességének csökkenéséhez és laposabb, kevésbé meredek telítettségi görbéhez vezethet. Elsősorban az oligomer enzimek kooperativitására gyakorolt térbeli kölcsönhatások következményeivel és okaival foglalkozik.