a dnaa aktív formája az ATP-hez kötődik. Közvetlenül a sejt felosztása után az aktív DnaA szintje a sejten belül alacsony. Bár a DnaA aktív formája ATP-t igényel, az oriC/DnaA komplex kialakulása és az azt követő DNS-letekerés nem igényel ATP-hidrolízist.
az E. coli oriC helyén három gazdag 13 bázispár régió (díj) van, amelyet négy 9 bp régió követ Ttat(C vagy A)CA(C vagy A)A szekvenciával.körülbelül 10 DnaA molekula kötődik a 9 bp régióhoz, amelyek körbeforgatják a fehérjéket, ami az AT-gazdag régió DNS-ét lazítja. Az oriC-on belül 8 DnaA kötőhely található, amelyekhez a DnaA differenciális affinitással kötődik. Amikor a DNS-replikáció megkezdődik, a DnaA elfoglalja az összes magas és alacsony affinitású kötőhelyet. A denaturált AT-gazdag régió lehetővé teszi a dnab (helikáz) toborzását, amely komplexeket képez a DnaC-val (helikáz rakodó). A DnaC segíti a helikáz kötődését és megfelelő elhelyezését az ssdns-hez a 13 bp régióban; ezt ATP hidrolízissel érik el, amely után a DnaC felszabadul. Az egyszálú kötő fehérjék (SSB-k) stabilizálják az egyes DNS-szálakat a replikációs buborék fenntartása érdekében. A DnaB egy 5 ‘ 63 ‘ helikáz, tehát a lemaradó szálon halad. A dnag-val (primázzal) társul, hogy az egyetlen primert képezze a vezető szál számára, és RNS-primereket adjon a lemaradó szálhoz. A dnag és a DnaB közötti kölcsönhatás szükséges az Okazaki fragmentumok hosszúságának szabályozásához a lemaradó szálon. A DNS-polimeráz III ezután képes elindítani a DNS-replikációt.
a DnaA négy doménből áll: az első az N-terminális, amely a szabályozó fehérjékhez kapcsolódik, a második egy spirális linker régió, a harmadik domén egy AAA+ régió, amely az ATP-hez kötődik, a negyedik domén pedig a C-terminális DNS-kötő régió. A DnaA két konzervált régiót tartalmaz: az első a fehérje központi részén helyezkedik el, és megfelel az ATP-kötő doménnek, a második a C-terminális felében helyezkedik el, és részt vesz a DNS-kötésben.