ティラノサウルスレックスにおける軟部組織とタンパク質保存のメカニズム

軟部組織の構造と天然タンパク質が地質学的な時間にわたって保存できるという既存の概念は、そのような保存方法が調査され、明確に定義されていないため、論争の的となっている。 新しい研究では、Elizabeth M.Boatmanらは、米国の工学、古生物学、生物科学、材料および工学および先進的な光源の部門で、保存された組織構造の架橋機構を試験した。 彼らは、2つの非酵素的な構造タンパク質機構、フェントン化学および糖化を用いて、ティラノサウルスレックス(T.rex;usnm555 000、以前はMOR555)の皮質骨から回収された血管構造を保存するための可能性のある貢献を実証した。 彼らは、イメージング、回折、分光法および免疫組織化学を用いて、化石血管組織の内因性（ランダム性）および最も外側の血管層におけるI型コラーゲンの存在

Ｔに関するシンクロトロンＦｏｕｒｉｅｒ変換赤外（Ｓ Ｒ-ＦＴＩＲ）研究からデータを導出した。 レックス容器は、それらの架橋特性を分析し、二つの技術で同様に処理した対照ニワトリ試料と比較した。 研究者らは、調査の方法を用いて観察されたように、T.rexの血管保存を支援するために、化石組織の化学状態のX線マイクロプローブ分析を提供した。 船頭ら 観察された組織安定化架橋は、中生代からの骨格要素における追加の微小血管組織を保存するために重要な役割を果たすことを提案する。 この研究は現在、Scientific Reportsに掲載されています。

古生物学者は、非鳥類恐竜を含む化石脊椎動物の骨格要素から中空で柔軟で透明な血管のような構造を回収し、コラーゲンやエラスチンなどの内因性タンパク質を同定するために多くの技術を適用した。 研究者らは、過去に脊椎動物に特異的な血管タンパク質の存在を支持するために、非鳥類恐竜から回収された単離された血管を同定するために質量分光法の配列決定を使用していた。 例えば、彼らは脱灰を介してタンパク質を遊離した後、タイプIコラーゲンに典型的な特徴67ナノメートルバンディングパターンを文書化し、FTIRとラマン分析を用いて約1億9000万年前の竜脚類恐竜の肋骨の血管管におけるタイプIコラーゲンの存在を検証するための追加の研究が続いた。 研究チームは予期せぬ保存を説明するために様々な方法を開発してきましたが、提案されたメカニズムの実験的試験は日常的かつ広く行われています。

本研究では、Boatman et al. ティラノサウルスレックスの化石のコンパクトな骨の容器のようなアーキテクチャを維持するための実験のセットの可能な貢献を同定し、テストし 彼らは、この研究が、中生代またはより最近の化石から回収された軟部組織の保存に関する追加の研究のための可能な基礎を築くことを期待してい 脊椎動物の血管の壁には、内膜（最も内側）、中膜および外膜（最も外側の層）を含む三つの異なる層が含まれています。 それらのユニークな分子組成のために、科学者は成分を形態学的および化学的に区別することができる。 例えば、エラスチンは、血管壁の圧力変化に対する耐性を提供する脊椎動物に特異的な螺旋タンパク質である。 コラーゲンはまた脊椎動物特定で、構造基礎として役立つために血管の優勢な一部分を構成します。 エラスチンおよびコラーゲンは分子構造および構成で識別可能な認刻極印の特徴を含んでいるので、Boatman et al。 恐竜の残骸の容器内の2つのタンパク質を研究することを提案した。

研究チームは、初期の続成（物理的および化学的）プロセスがTの生存に寄与していると仮定した。 深い時間からのrexのmicrovasculature。 これをテストするために、Boatman et al. ニワトリｉ型コラーゲン蛋白質の対照試料中の架橋特性を理解するために，まずＳＲ-ＦＴＩＲ解析を行った。 彼らは、Fenton試薬またはイオン触媒糖化技術を使用してタンパク質中の架橋を誘導し、その後、各組織を試験するために透過SR-FTIRを使用した。 彼らは、ニワトリ組織で形成された分子内架橋が、分子間架橋または高度な糖化最終生成物（AGEs）を形成するために必要な経路への曝露の欠如のために未成熟であることを観察した。

内因性タンパク質のT.rex血管構造を試験するために、科学者たちは脱塩されたT.rex皮質骨から3種類の血管を解放した。 彼らはその後、可視光顕微鏡（VLM）を使用して、それらを次のように特性化しました:

1. 広範な、茶色の色の柔軟なネットワーク
2. 断片化された不透明な構造
3. 断片化された半透明構造

彼らは、エネルギー分散X線分光法（EDS）と走査電子顕微鏡（SEM）、およびマイクロ集束蛍光x線（μ xrf）分光法を結合して、組織サンプルで観察された違いを確認した。様々な組成の。 チームは、おそらく最小限の変化を維持し、既存の骨組織と同様に、そのために柔軟な血管ネットワークに焦点を当てました。

SEMを用いて柔軟なT.rex血管を研究し、その最表面に繊維状構造を観察した。 これらの特徴は，皮質骨から遊離した現存する血管および線維性コラーゲンで観察されたものと一致した。 研究チームは、T.rex血管のSR-FTIRスペクトルを分析して、治療された現存組織と古代組織の両方で観察される支配的なバンドを検出しました。 特に，恐竜組織のアミドｉバンドは成熟した（架橋された）線維コラーゲンと一致する優勢なαヘリックス構造に位置していた。 その後、研究チームは免疫組織化学（IHC）研究を行い、構造タンパク質エラスチンとI型コラーゲンのタンパク質特異的エピトープを同定しました。

科学者たちは、恐竜の血管壁における陽性結合を観察するために、現存する血管系のすべての成分に対する抗体を作製しました。 蛍光フィルターを使用して、彼らは抗体-抗原複合体（緑色蛍光）の局在と分布を捕獲した。 アクチン抗体に対する恐竜の血管の応答は、薄く均一に分布した層として現れた。 筋蛋白質トロポミオシンに対して上昇した抗体は血管壁に大きな強度で現れた。 恐竜の血管はまた、タイプIコラーゲン抗体の存在を示したが、エラスチン抗体はより大きな強度を示した。 二つのタンパク質は、特定の地域での高い進化的保存のために化石研究のための良い標的であった。 彼らは、細菌のペプチドグリカンに対する抗体に対する恐竜の血管の反応性を観察しなかった（微生物汚染がないことを示す）。

Boatman et al. テスト済みT. rex血管構造は、死後の構造タンパク質架橋が分解または続成変化に対する抵抗性を増強したかどうかを理解する。 このため、彼らは、組織アーキテクチャ保存のプロセス中に死後架橋を示唆するためにSR-FTIR透過スペクトルを用いて原線維コラーゲンに焦点を当てた。 これらのスペクトルの特徴は以前に記録されていたが、ジュラ紀初期の竜脚類や白亜紀の骨とは議論されていなかった。 その後、科学者たちはバルクTを治療した。 水素化ホウ素ナトリウム（Nabh4）とrex組織は、未熟な架橋内のカルボニル基を減少させ、非ペプチドカルボニル吸収強度を増加させる。 Ｔ．ｒｅｘ組織における炭水化物吸収バンドはＡｇｅｓ（高度糖化最終産物）と一致した。 治療後，Ｔ．ｒｅｘ組織は分子内架橋型と分子間架橋型の両方を有することが示唆された。

科学者たちがμ xrfを使用して組織内の元素をマッピングしたとき、彼らは半透明の血管キャスト内のバリウム（Ba）を記録しながら、恐竜の血管組織内に集中した唯一の金属として鉄（Fe）を明らかにした。 拡張されたマイクロX線吸収近縁構造顕微鏡を用いて、彼らは血管壁に埋め込まれたFe3+を観察した。 研究者らは、2つの多様な恐竜標本から回収された血管組織で以前に検出された鉱物である、細かく結晶性のgoethite（α-FeO（OH））の存在を示した。

このようにして、エリザベスM. 今回、Boatmanたちは、軟部組織の恐竜の構造内に脊椎動物種の内在性タンパク質が存在することを実証した。 これには、現存する脊椎動物の血管系と一致するI型コラーゲンの存在が含まれていた。 データは、骨格要素内のそれらの保存を促進するために、生物の死の後に生体分子と血管アーキテクチャを安定化二段階のメカニズムをサポートしてい 研究チームは、鉄を介したフェントン経路と糖化経路がTの増強に寄与している可能性があると仮説を立てた。 血管内および血管周囲のエラスチンおよび線維性コラーゲンのレックス組織寿命。 両プロセスは鉄のような遷移金属種によって触媒され，構造蛋白質架橋におけるＦｅの中心的役割を定義することができた。 この研究における鉄オキシヒドロキシド析出物の形成は、この考えを完全に支持した。

このデータは、T.rex標本USNM555000から回収された血管組織の最初の包括的な化学的および分子的特性評価を表しています。 この結果は、分子レベルでの化石化の可能性のあるプロセスに光を当てました。 研究者らは、実証された技術は、一貫して深い時間から血管組織の生存を保持するための包括的なメカニズムの開発に貢献することを想定してい